Polski naukowiec rozpracował enzym kluczowy w akcji z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z systemem rozpracował enzym, jakiego życie potrafi być podstawowe dla gry z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego zrobili klucz – mówi naukowiec.
– Z paru lat współpracujemy z szkołą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał niesamowity pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z doświadczeń tych potrafią obecnie korzystać też chemicy, i nawet firmy do opracowania testów diagnostycznych, które pozwalałyby szybciej ustalić, czy człowiek ma koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszelkiego świata
– Istnieje wówczas oczywiście to najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – oczywiście o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w zasięgu nauk chemicznych także o materiałach.
Prowadzone przez badaczy z Wrocławia badania stoją się też podstawą dla poszukiwań środka na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, które są w obecnym wirusie. – To pozwala mu przeżycie. Zahamowanie działania tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby robienie tego enzymu (zapobiegałby jego praca – red.), to łatwo zabijamy koronawirusa. To niewątpliwie z starej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego sposób – porównuje naukowiec. Jak działa, enzym ten stanowił nasz, a były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – A my znaleźliśmy jeden klucz, który pasuje do ostatniego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze wzięli ten ważny dla koronawirusa enzym – i skąd wiedzieli, że jest taki ważny. – Z paru lat współpracujemy z szkołą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim funkcję podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał niesamowity pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS a jej ważnego inhibitora. Parę lat później na resztę tego zajścia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na starcie lutego ostatniego roku, jak tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją niezwykle mocno badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest dużo podobna do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą odbywał prof. Hilgenfeld.
Naukowcy wydali się wynikami z wszystkim światem
Jak uczy, jest obecne enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w perspektyw P1”). – U ludzi właściwie nie posiada takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd również można się spodziewać, że jeżeli powstaną leki wielkie w współczesny enzym, obecne będą one niszczyć wirusowi, jednak teraz nie człowiekowi. Oraz toż świadczy, że będą nieco toksyczne.
Książka (z owocami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga jest nieustannie w trakcie recenzowania, natomiast jego zespół już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszelkiego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książki jest wygodny online. – To jest prezent z mojego laboratorium dla każdych uczestnikach – zaznacza naukowiec. I zwiększa, że w mało dni po publikacji zainteresowanych nie brakuje. Z pytaniami i ofertami współpracy zgłaszają się zespoły z dalekich strony świata.
– To, co już opublikowaliśmy – to jakaś z najaktualniejszych informacji, jakie można mieć o tym enzymie. Wtedy jego pełna preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te prowadzą, z jakimi aminokwasami enzym potrafi się stosować w znacznych rolach. – Możemy stwierdzić, czy obecne są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy również stworzyć mapę najważniejszego stanowiska tego enzymu i składać do niego choćby leki, które obecnie otrzymują się na placu – mówi naukowiec.
Dodaje, że z doświadczeń tych potrafią obecnie korzystać też chemicy lub firmy, aby być nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do opracowania testów diagnostycznych, które pozwalałyby szybciej ustalić, czy człowiek ma koronawirusa.
– Właśnie na przypadku jesteśmy inne białka z ostatniego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo akcji jest podaj niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli odbyć swoje doświadczenia tak już dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Wypracowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala planować i osiągać bardzo skuteczne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (jakie nie mieszkają w przyrodzie), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Prawdopodobnie ona służyć do projektowania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te uznany został dokładnie w 2019 r. Nagrodą Fundacji na praca Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
